（一）肌丝的分子组成和横桥的运动

滑行现象的引起与组成肌丝的蛋白质分子结构和它们的特性有直接的关系。粗肌丝主要由肌凝蛋白（亦称肌球蛋白）所组成，它们的分子在粗肌丝中呈独特的有规则的排列。一条粗肌丝大约含有200～300个肌凝蛋白分子，每个分子长150nm，呈长杆状而在一端有球状膨大部。在组成粗肌丝时，各杆状部朝向M线而聚合成束，形成粗肌丝的主干，球状部则有规则地裸露在M线两侧的粗肌丝主干的表面，形成横桥（图2-21，左）。当肌肉安静时，横桥与主干的方向相垂直，由粗肌丝表面突出约6nm。用X-线衍射法证明，横桥在粗肌丝表面的分布位置也是严格有规则的，即在粗肌丝的同一周径上只能有两个相隔180°的横桥突出；在与此周径相隔14.3nm的主干上又有一对横桥突出，但与前一对有60°的夹角；如此反复，到第四对横桥出现时，其方向正好与第一对横桥相平行，且与第一对横桥相隔42.9nm（图示-21，右）。上述横桥的分布情况，正好与一条粗肌丝为6条细肌丝所环绕的情况相对应，亦即在所有横桥出现的位置，正好有一条细肌丝与之相对；而对于每条细肌丝来说，粗肌丝表面每隔42.9nm就伸出一个横桥与之相对（图2-21）。这种对应关系，对于粗、细肌丝之间的相互作用显然是十分有利的。

图2-21 粗肌丝中肌凝蛋白分子的排列示意图

左、肌凝蛋白分子的长杆状部横向聚合，形成粗肌丝主干，球状部裸露在表面，形成横桥

右、横桥在粗肌丝表面的几何排列

现已证明，横桥所具有的生物化学特性对于肌丝的滑行有重要意义。横桥的主要特性有二：一是横桥在一定条件下可以和细肌丝上的肌纤蛋白分子呈可逆性的结合，同时出现横桥向M线方向的扭动，继而出现横桥和细肌丝的解离、复位，然后再同细肌丝上另外的点结合，出现新的扭动，如此反复，使细肌丝继续向M线方向移动；二是横桥具有ATP酶的作用，可以分解ATP而获得能量，作为横桥摆动和作功的能量来源。由此可见，横桥和细肌丝的相互作用，是引起肌丝滑行的必要条件。

细肌丝至少由三种蛋白质组成，其中60%是肌纤蛋白（亦称肌动蛋白）。肌纤蛋白与肌丝滑行有直接的关系，故和肌凝蛋白一同被称为收缩蛋白质。肌纤蛋白分子单体呈球状，但它们在细肌丝中聚合成双螺旋状，成为细肌丝的主干（图2-22）。细肌丝中另外有两种蛋白质，它们不直接参与肌丝间的相互作用，但可影响和控制收缩蛋白质之间的相互作用，故称为调节蛋白质；其中一种是原肌凝蛋白，也呈双螺旋结构，在细肌丝中和肌纤蛋白双螺旋并行，但在肌肉安静时原肌凝蛋白的位置正好在肌纤蛋白和横桥之间（图2-23，左）这就起了阻碍两者相互结合的作用；另一种调节蛋白质称为肌钙蛋白（亦称原宁蛋白），肌钙蛋白在细肌丝上不直接和肌纤蛋白分子相连接，而只是以一定的间隔出现在原肌凝蛋白的双螺旋结构之上。肌钙蛋白的分子呈球形，含有三个亚单位（图2-22）：亚单位C中有一些带双负电荷的结合位点，因而对肌浆中出现的Ca²⁺（以及其他可能出现的两价正离子和H⁺）有很大的亲和力；亚单位T作用是把整个肌钙蛋白分子结合于原肌凝蛋白；而亚单位I的作用是在亚单位C与Ca²⁺结合时，把信息传递给原肌凝蛋白，引起后者的分子构象发生改变，解除它对肌纤蛋白和横桥相互结合的阻碍作用。

图 2-22 细肌丝的分子组成

I、T、C分别代表肌钙蛋白的三个亚单位

肌丝滑行的基本过程一般公认为：当肌细胞上的动作电位引起肌浆中Ca²⁺浓度升高时，作为Ca²⁺受体的肌钙蛋白结合了足够数量的Ca²⁺，这就引起了肌钙蛋白分子构象的某些改变，这种改变“传递”给了原肌凝蛋白，使后者的构象也发生某些改变，其结果是使原肌凝蛋白的双螺旋结构发生了某种扭转，这就把安静时阻止肌纤蛋白和横桥相互结合的阻碍因素除去，出现了两者的结合。在横桥与肌纤蛋白的结合、扭动、解离和再结合、再扭动构成的横桥循环过程中，使细肌丝不断向暗带中央移动；与此相伴随的是ATP的分解消耗和化学能向机械能的转换，完成了肌肉的收缩（图示2-23）。

图2-23 Ca²⁺通过和肌钙蛋白的结合，诱发横桥和肌纤蛋白之间的相互作用

上述的横桥循环在一个肌小节以至整个肌肉中都是非同步地进行的，这样才可能使肌肉产生恒定的张力和连续的缩短。至于能参与循环的横桥数目以及横桥循环的进行速率，则是决定肌肉缩短程度、缩短速度以及所产生张力的关键因素，这将在分析肌肉收缩的力学表现时再作讨论。下面叙述正常条件下引发和终止横桥循环的肌浆中Ca²⁺浓度的突然升高和快速下降是怎样发生的。